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L’organizzazione strutturale delle molecole negli alimenti è spesso determinata dalla loro storia precedente, cioè dalle temperature, dalle pressioni, dalle forze gravitazionali e dalle forze meccaniche applicate che hanno sperimentato durante la loro vita. Per comprendere, prevedere e controllare il comportamento delle emulsioni alimentari, è importante essere consapevoli dell’origine e della natura delle forze responsabili della tenuta insieme delle molecole, dei fattori che influenzano queste forze e di come queste forze portano ai vari tipi di strutture formate nelle emulsioni alimentari. Lo scopo di questo articolo è quello di fornire una breve panoramica dei principali tipi di forze molecolari e degli effetti dell’entropia importanti nei materiali, e di mostrare come questi fattori influenzano la conformazione e l’organizzazione strutturale delle molecole.
Esistono quattro tipi distinti di forza in natura:
⊃ forti interazioni nucleari,
⊃ interazioni nucleari deboli,
⊃ interazioni elettromagnetiche e
⊃ forze gravitazionali.
Le forze dominanti che agiscono a livello molecolare sono tutte di origine elettromagnetica e possono essere suddivise in quattro tipi: covalente, elettrostatica, van der Waals e sovrapposizione sterica.
Nonostante agiscano su distanze estremamente brevi, spesso dell’ordine di pochi angstrom o meno, le forze intermolecolari sono in ultima analisi responsabili dell’organizzazione strutturale degli ingredienti alimentari e quindi delle proprietà fisico-chimiche e sensoriali delle emulsioni e di altri alimenti.
Fino a poco tempo fa, si era principalmente interessati a comprendere i cambiamenti fisici che si verificano nelle emulsioni alimentari, piuttosto che i cambiamenti chimici. Tuttavia, vi è un crescente interesse nello stabilire la relazione tra le proprietà dell’emulsione e i meccanismi delle varie reazioni chimiche che avvengono al loro interno.
Gli atomi risultano energeticamente più stabili quando presentano l’ultimo livello elettronico completo (regola dell’ottetto). Pertanto gli atomi dei vari elementi si legano tra loro cedendo, acquistando o mettendo in comune i loro elettroni più esterni, così da arrivare al loro stato più stabile. Il numero di elettroni più esterni di un atomo governa la sua valenza, che determina il numero ottimale di legami covalenti che forma con altri atomi. Gli elettroni di valenza (i più esterni della molecola), si trovano coinvolti in differenti tipologie di legame; possono essere coinvolti in legami singoli, doppi, o tripli. Quindi, i legami covalenti possono essere saturi o insaturi a seconda del numero di elettroni coinvolti. I legami insaturi tendono ad essere più corti, più forti e più rigidi di quelli saturi. La distribuzione degli elettroni all’interno di un legame covalente determina la sua polarità. Quando gli elettroni sono condivisi equamente tra gli atomi, il legame ha un carattere non polare, ma quando gli elettroni sono condivisi in modo diseguale, il legame ha un carattere polare. La polarità di una molecola dipende dalla simmetria dei vari legami covalenti che contiene. I legami covalenti sono anche caratterizzati dalla loro direzionalità, cioè dalla loro tendenza a trovarsi ad angoli chiaramente definiti l’uno rispetto all’altro. Le reazioni chimiche comportano la rottura e la formazione di legami covalenti.
La valenza, la saturazione, la polarità, la forza e la direzionalità dei legami covalenti determinano:
la struttura 3D, la flessibilità, la reattività chimica e le interazioni fisiche delle molecole.
Le interazioni elettrostatiche si verificano tra specie molecolari che possiedono una carica elettrica permanente, come ioni e molecole polari. Uno ione è un atomo o una molecola che ha perso o guadagnato uno o più elettroni del guscio esterno in modo da ottenere una carica permanente positiva o negativa. Una molecola polare non ha carica netta (cioè, nel suo complesso la molecola è neutra), ma ha un dipolo elettrico a causa di una distribuzione non uniforme delle cariche al suo interno. Alcuni atomi sono in grado di attirare gli elettroni nei legami covalenti verso di loro più fortemente di altri atomi. Di conseguenza, acquisiscono una carica negativa parziale (δ−) e l’altro atomo acquisisce una carica positiva parziale (δ+). Se le cariche parziali all’interno di una molecola sono distribuite simmetricamente, si annullano a vicenda e la molecola non ha dipolo (ad esempio, CCl4), ma se sono distribuite asimmetricamente la molecola avrà un dipolo. Ad esempio, l’atomo di cloro in HCl attira gli elettroni più fortemente dell’atomo di idrogeno, e così si forma un dipolo: Hδ+ Cl δ− . La forza di un dipolo è caratterizzata dal momento di dipolo μ=ql, dove l è la distanza tra due cariche q+ e q−. Maggiore è l’entità delle cariche parziali, o più sono distanti, maggiore è il momento di dipolo di una molecola. L’interazione tra due specie molecolari è caratterizzata da un potenziale di coppia intermolecolare, w(s), che è l’energia richiesta per portare due molecole da una distanza infinita a una separazione centro-centro s. Esistono diversi tipi di interazione elettrostatica che possono verificarsi tra specie molecolari caricate permanentemente (ione-ione, ione-dipolo, e dipolo-dipolo).
Le interazioni elettrostatiche sono rappresentative delle interazioni molecolari tra ioni sodio e cloruro (Na+—Cl−), ioni sodio e molecole d’acqua (Na+—H2O) e due molecole d’acqua (H2O—H2O), rispettivamente. Il fatto che la grandezza e la gamma delle interazioni ione-dipolo sia molto più forte delle interazioni dipolo-dipolo spiega il fatto che l’aggiunta di ioni salini alle fasi acquose provoca grandi cambiamenti nell’organizzazione strutturale delle molecole d’acqua attorno agli ioni.
I principali fattori che influenzano le interazioni elettrostatiche sono:
⊃ Il segno dell’interazione può essere positivo (repulsivo) o negativo (attrattivo) a seconda dei segni delle molecole cariche coinvolte. Se le cariche hanno segni simili, l’interazione è repulsiva, ma se hanno segni opposti, l’interazione è attrattiva.
⊃ La forza dell’interazione dipende dalle grandezze delle cariche coinvolte. Pertanto, le interazioni ione-ione sono più forti delle interazioni ione-dipolo, che sono a loro volta più forti delle interazioni dipolo-dipolo. Inoltre, la forza delle interazioni che coinvolgono gli ioni aumenta all’aumentare della loro valenza, mentre la forza delle interazioni che coinvolgono le specie polari aumenta all’aumentare del loro momento di dipolo. Pertanto, gli ioni multivalenti (come Ca2+) tenderanno a interagire più fortemente con altre specie cariche rispetto agli ioni monovalenti di dimensioni simili (come K+).
⊃ La forza dell’interazione aumenta man mano che diminuisce la separazione centro-centro delle specie cariche. Pertanto, le interazioni tra piccoli ioni o molecole (che possono avvicinarsi tra loro) sono più forti di quelle tra grandi ioni o molecole con la stessa carica.
⊃ La forza dell’interazione dipende dalla natura del materiale che separa le cariche; maggiore è la costante dielettrica relativa (εR), più debole è l’interazione elettrostatica. Le interazioni elettrostatiche tra due specie cariche, sciolte in acqua (εR = 80) sono quindi molto più deboli di quelle tra le stesse due specie cariche, messe nell’olio (εR = 2). Questo fenomeno spiega la solubilità molto più elevata dei sali in acqua che nei solventi non polari ed è anche importante per prevedere la forza delle interazioni elettrostatiche che si verificano all’interno del nucleo idrofobico delle proteine globulari.
⊃ La forza dell’interazione dipende dall’orientamento di eventuali dipoli coinvolti, essendo più forte quando le cariche parziali di segno opposto sono vicine. Quando l’interazione elettrostatica tra un dipolo e un’altra specie carica è molto più forte dell’energia termica, il dipolo diventa permanentemente allineato in modo da massimizzare la forza dell’attrazione. Questo allineamento dei dipoli è responsabile dell’alto grado di organizzazione strutturale delle molecole nell’acqua sfusa e dell’ordinamento delle molecole d’acqua attorno agli ioni in soluzioni acquose.
Le forze di Van der Waals agiscono tra tutti i tipi di specie molecolari, siano esse ioniche, polari o non polari. Sono opportunamente divise in tre contributi separati, che si basano tutti sulla polarizzazione* delle molecole.
FORZE DI DISPERSIONE
Queste forze derivano dall’interazione tra un dipolo istantaneo e un dipolo indotto in una molecola vicina a causa della presenza del dipolo istantaneo. Gli elettroni in una molecola si muovono continuamente attorno al nucleo. In qualsiasi istante nel tempo c’è una distribuzione irregolare degli elettroni caricati negativamente attorno al nucleo caricato positivamente, e così si forma un dipolo istantaneo. Questo dipolo istantaneo genera un campo elettrico che induce un dipolo in una molecola vicina. Di conseguenza, c’è una forza attrattiva istantanea tra i due dipoli. L’attrazione tra le molecole è quindi finita, anche se la carica netta sulle singole molecole coinvolte nell’interazione è nulla se mediata nel tempo.
FORZE DI INDUZIONE
Queste forze derivano dall’interazione tra un dipolo permanente e un dipolo indotto in una molecola vicina dalla presenza del dipolo permanente**. Un dipolo permanente provoca un’alterazione nella distribuzione degli elettroni di una molecola vicina che porta alla formazione di un dipolo indotto. L’interazione tra il dipolo permanente e il dipolo indotto porta ad una forza attrattiva tra le molecole.
FORZE DI ORIENTAMENTO
Queste forze derivano dall’interazione tra due dipoli permanenti che ruotano continuamente. In media, ogni singolo dipolo rotante non ha carica netta, ma c’è ancora una debole forza attrattiva tra diversi dipoli perché il movimento di un dipolo induce una certa correlazione nel movimento di un dipolo vicino. Quando l’interazione tra i due dipoli è abbastanza forte da farli allineare in modo permanente, questo contributo viene sostituito dall’interazione elettrostatica dipolo-dipolo descritta prima.
Sebbene le interazioni di van der Waals agiscano tra tutti i tipi di specie molecolari, esse sono considerevolmente più deboli delle interazioni elettrostatiche, ma sono comunque molto importanti nel determinare le interazioni tra molecole non polari, dove le interazioni elettrostatiche non danno un contributo significativo.
*La polarizzabilità è una misura della forza del dipolo indotta in una molecola quando si trova in presenza di un campo elettrico: maggiore è la polarizzabilità più facile è indurre un dipolo in una molecola. Per la maggior parte delle molecole biologiche, il contributo dominante dell’interazione di van der Waals è la forza di dispersione, con l’importante eccezione dell’acqua dove il contributo maggiore proviene dalla forza di orientamento.
** anche gli ioni possono indurre dipoli nelle molecole vicine, ma questa interazione di polarizzazione ionica non è solitamente considerata come un’interazione di van der Waals.
Quando due atomi o molecole si avvicinano così tanto che le loro nuvole di elettroni si sovrappongono, c’è una forza repulsiva estremamente grande generata tra di loro. Questa forza di sovrapposizione sterica è a brevissimo raggio e aumenta rapidamente quando la separazione tra le due molecole diventa inferiore alla somma dei loro raggi (σ=r1+r2). Il modello hard-shell assume che l’interazione repulsiva sia zero quando la separazione è maggiore di σ, ma infinitamente grande quando è minore di σ. A separazioni maggiori di σ, la repulsione della sovrapposizione sterica è trascurabile, ma a separazioni inferiori a questo valore, c’è un forte aumento del potenziale della coppia di interazione, il che significa che le molecole si respingono fortemente l’una con l’altra. La forte repulsione che deriva dalla sovrapposizione sterica determina la dimensione e la forma effettive di atomi e molecole e determina quanto strettamente possono unirsi. Ha quindi una forte influenza sull’impacchettamento delle molecole nei liquidi e nei solidi.
La struttura e l’organizzazione molecolare sono determinate da un equilibrio
di energie di interazione ed effetti di entropia
Nei materiali sfusi, come le emulsioni alimentari, ci occupiamo di un numero enorme di molecole, piuttosto che di una coppia di molecole isolate nel vuoto. La struttura generale e l’organizzazione delle molecole all’interno di un insieme molecolare dipende dalle interazioni di ciascuna molecola con tutti i suoi vicini (che possono essere simili o dissimili) e con vari effetti di entropia.
Un insieme molecolare tende ad organizzarsi in modo che le molecole siano in una disposizione che minimizza l’energia libera del sistema. L’energia libera complessiva di Gibbs di un insieme molecolare è governata sia dall’entalpia che dall’entropia. I contributi di entalpia sono determinati dalle energie di interazione molecolare discusse in precedenza, mentre i contributi di entropia sono determinati dalla tendenza di un sistema ad adottare il suo stato più disordinato.
Una varietà di diversi fenomeni molecolari può contribuire all’entropia complessiva di un insieme molecolare:
ENTROPIA TRASLAZIONALE: L’entropia traslazionale è determinata dalla libertà delle molecole di spostarsi da una posizione all’altra. Se le molecole sono completamente libere di muoversi attraverso il sistema, allora hanno un’alta entropia traslazionale, ma se il loro movimento è limitato in qualche modo, allora hanno un’entropia traslazionale inferiore, ad esempio, a causa della separazione di fase, dell’adsorbimento su una superficie, della formazione di cluster molecolari o dell’adozione di una disposizione cristallina.
ENTROPIA ROTAZIONALE: L’entropia rotazionale è correlata al numero di diverse posizioni angolari che una molecola anisometrica può adottare. Se le molecole sono libere di ruotare con qualsiasi angolo, allora hanno un’elevata entropia rotazionale, ma se la loro rotazione è limitata in una o più direzioni, hanno un’entropia rotazionale inferiore, ad esempio, a causa dell’adsorbimento a un’interfaccia.
ENTROPIA CONFORMAZIONALE: L’entropia conformazionale è determinata dal numero di diverse conformazioni che una molecola può adottare. Se una molecola può adottare molte conformazioni diverse, allora ha un’alta entropia (ad esempio, una molecola a spirale casuale flessibile), ma se il numero di conformazioni che può adottare è limitato, allora ha una bassa entropia (ad esempio, una conformazione globulare o a bastoncello).
ENTROPIA DI MISCELAZIONE: L’entropia di miscelazione è determinata dal numero di modi diversi che due o più diversi tipi di molecole possono adottare in un dato volume. Quando i diversi tipi di molecole sono distribuite casualmente in tutto il volume, il sistema ha la più alta entropia, ma quando un tipo di molecola è confinato in una regione e l’altro tipo di molecola è confinato in un’altra regione, allora il sistema ha un’entropia inferiore.
Ci sono molti processi fisico-chimici che si verificano nelle emulsioni alimentari che coinvolgono uno o più dei cambiamenti di entropia menzionati in precedenza, ad esempio, miscelazione, auto-associazione, legame, adsorbimento, strutturazione del solvente, transizioni elica-bobina e denaturazione delle proteine.
Esempi di fenomeni fisico-chimici che comportano cambiamenti nell’organizzazione molecolare del sistema.
(a) Disordinato (Alto S), (b) auto-assemblaggio (Basso S), (c) ordinato (Basso S),
(d) formazione di rete (Basso S), (e) adsorbimento (Basso S) e (f) separazione di fase (Basso S).
Finora abbiamo considerato solo il modo in cui le interazioni molecolari influenzano la distribuzione spaziale delle molecole in un sistema. Le interazioni molecolari possono anche determinare la conformazione 3D e la flessibilità delle singole molecole. Piccole molecole, come H2O e CH4, esistono normalmente in una singola conformazione determinata dai legami covalenti relativamente forti che tengono insieme gli atomi. D’altra parte, molte molecole più grandi possono esistere in un certo numero di conformazioni diverse a causa della possibilità di rotazione attorno ai legami covalenti saturi, ad esempio, proteine e polisaccaridi. Una macromolecola tenderà ad adottare la conformazione che ha la più bassa energia libera nelle condizioni ambientali prevalenti. L’energia libera conformazionale di una molecola è determinata dalle varie energie di interazione e dai contributi di entropia all’interno del particolare sistema.
Le interazioni molecolari possono essere, tra diverse parti della stessa molecola (intramolecolare) o tra la molecola e le sue vicine (intermolecolari). Allo stesso modo, l’entropia è determinata dal numero di conformazioni che la molecola può adottare, nonché da eventuali cambiamenti nell’entropia causati da interazioni con i suoi vicini, ad esempio la restrizione del loro movimento traslazionale o rotazionale. Per evidenziare l’importanza delle interazioni molecolari e dell’entropia nel determinare la conformazione delle molecole in soluzione, è utile esaminare un esempio specifico. Consideriamo una soluzione acquosa diluita contenente molecole di biopolimero idrofilo che possono esistere in una conformazione elicoidale o casuale a seconda delle condizioni ambientali.
La conformazione di una molecola in soluzione è governata da un equilibrio di energie di interazione ed effetti entropici. Una molecola elicoidale si dispiega quando viene riscaldata al di sopra di una certa temperatura perché la conformazione casuale della bobina è entropicamente più favorevole della conformazione elicoidale. Molti tipi di biopolimero alimentare utilizzati nelle emulsioni sono in grado di subire questo tipo di trasformazione, comprese le proteine (come la gelatina) e i polisaccaridi (come xantano, carragenina e alginato).
La conoscenza della conformazione e della flessibilità di una macromolecola in un particolare insieme di condizioni ambientali è particolarmente importante per comprendere e prevedere il comportamento di molti ingredienti nelle emulsioni alimentari. La conformazione e la flessibilità di una molecola determinano la sua reattività chimica, l’attività catalitica, le interazioni intermolecolari e le proprietà funzionali, ad esempio solubilità, disperdibilità, capacità di ritenzione idrica, gelificazione, schiumatura e potere emulsionante.
Quando si consulta la letteratura che si occupa di interazioni molecolari negli alimenti e in altri sistemi biologici, ci si imbatte spesso nei termini “legame idrogeno” e “interazioni idrofobiche”. In realtà, questi termini sono un modo abbreviato per descrivere alcune combinazioni di interazioni più fondamentali, che si verificano tra specifici gruppi chimici che si trovano comunemente nelle molecole alimentari. Entrambe queste interazioni composte, consistono in contributi provenienti da vari tipi di energia di interazione (cioè van der Waals, sovrapposizione elettrostatica e sterica), così come da vari effetti di entropia (ad esempio, traslazionale o rotazionale).
I legami idrogeno svolgono un ruolo cruciale nel determinare le proprietà funzionali di molte delle molecole più importanti presenti nelle emulsioni alimentari, tra cui acqua, proteine, lipidi, carboidrati, tensioattivi e minerali. Si formano tra una coppia solitaria di elettroni su un atomo elettronegativo (come l’ossigeno) e un atomo di idrogeno su un gruppo vicino, cioè O—Hδ+… Oδ−. Il maggior contributo dei legami idrogeno è elettrostatico (dipolo-dipolo), ma anche le forze di van der Waals e la repulsione sterica danno un contributo significativo. In genere, hanno punti di forza di legame tra circa 10 e 40 kJ mol-¹ e lunghezze di circa 0,18 nm. La forza effettiva di un particolare legame idrogeno dipende dall’elettronegatività e dall’orientamento dei gruppi donatore e accettore. I legami idrogeno sono più forti della maggior parte degli altri esempi di interazione dipolo-dipolo perché gli atomi di idrogeno hanno una forte tendenza a diventare polarizzati positivamente e perché hanno un piccolo raggio. Infatti, i legami idrogeno sono così forti da causare un apprezzabile allineamento delle molecole coinvolte. La forza e il carattere direzionale dei legami idrogeno sono responsabili di molte delle proprietà uniche dell’acqua
Anche le interazioni idrofobiche svolgono un ruolo importante nel determinare il comportamento di molti ingredienti fondamentali nelle emulsioni alimentari. In particolar modo il comportamento dei lipidi, dei tensioattivi e delle proteine. Si manifestano come forti forze attrattive che agiscono tra gruppi non polari separandoli dall’acqua. In realtà, la vera origine delle interazioni idrofobiche è la capacità delle molecole d’acqua di formare legami idrogeno relativamente forti con i loro vicini più prossimi, mentre le molecole non polari possono formare solo legami di van der Waals relativamente deboli.
Quando una molecola non polare viene introdotta nell’acqua allo stato liquido, le molecole d’acqua nelle sue immediate vicinanze si riorganizzano, cambiando sia l’energia di interazione che l’entropia del sistema. Nel complesso, siccome questi cambiamenti sono termodinamicamente sfavorevoli, il sistema tenta di ridurre al minimo il contatto tra acqua e gruppi non polari, e questo appare come una forza attrattiva tra i gruppi non polari. Questo fenomeno, è in gran parte responsabile, dell’immiscibilità dell’olio con l’acqua, dell’adsorbimento degli emulsionanti nelle interfacce, dell’aggregazione delle molecole proteiche e della formazione di micelle tensioattive.