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Le proteine e i polisaccaridi sono polimeri presenti in natura che grazie alla loro natura anfifilica possono essere utilizzati come tensioattivi negli alimenti.
Una molecola è definita anfifilica quando contiene gruppi di atomi dotati di caratteristiche sia idrofile che idrofobe. Queste molecole vengono definite anfifiliche per la loro affinità ambivalente nei confronti dell’acqua. Le interazioni fra i gruppi idrofili di molecole anfifiliche e l’acqua o altri solventi polari sono di tipo fisico, non-covalente e sono dovute tipicamente alla formazione di ponti di idrogeno, forze elettrostatiche, mentre le interazioni dei gruppi idrofobi sono essenzialmente dovute a forze di van der Waals. Le molecole anfifiliche, quando poste in acqua, tendono a evitare il contatto delle parti idrofobe con l’acqua formando aggregati di varia forma e dimensione. Il parametro critico che governa, oltre alla temperatura, le varie forme di aggregazione delle sostanze anfifiliche in acqua o in un solvente polare è la loro concentrazione. A concentrazioni molto basse le molecole anfifiliche sono disperse nel solvente ed essenzialmente non sono interagenti; soltanto superando una soglia critica di concentrazione si formano micelle di vario tipo.
Le proteine sono polimeri di amminoacidi, mentre i polisaccaridi sono polimeri di monosaccaridi. Le proprietà funzionali dei biopolimeri alimentari (ad esempio, solubilità, attività superficiale, ispessimento e gelificazione) sono in ultima analisi determinate dalle loro caratteristiche molecolari (ad esempio, peso molecolare, conformazione, flessibilità, polarità, idrofobicità e interazioni). Queste caratteristiche molecolari sono determinate dal tipo, dal numero e dalla sequenza dei monomeri che compongono la catena polimerica. I monomeri variano in base alla loro polarità (ionica, polare, non polare o anfifilica), alle loro dimensioni, alle loro interazioni e ai loro gruppi chimicamente reattivi. Se un biopolimero contiene solo un tipo di monomero viene indicato come omopolimero (per esempio, l’amilosio o la cellulosa), ma se contiene diversi tipi di monomero viene indicato come eteropolimero (per esempio, la gomma arabica, la pectina e tutte le proteine naturali).
Sia le proteine che i polisaccaridi hanno legami covalenti tra i monomeri attorno ai quali la catena polimerica può ruotare a determinati angoli ben definiti. Il fatto che i biopolimeri contengano un numero relativamente elevato di monomeri (tipicamente tra 20 e 20.000), e che sia possibile la rotazione attorno agli anelli della catena, significa che in soluzione possono assumere potenzialmente un numero enorme di configurazioni diverse. Nella pratica, molti biopolimeri adottano conformazioni abbastanza ben definite nel tentativo di minimizzare l’energia libera del sistema. Questa conformazione è determinata da un delicato equilibrio di fenomeni fisico-chimici, tra cui interazioni idrofobiche, interazioni elettrostatiche, legami idrogeno, forze di van der Waals ed entropia configurazionale. Va anche detto che, la maggior parte degli alimenti sono in realtà sistemi di non equilibrio, e quindi un biopolimero può essere intrappolato in uno stato metastabile, perché c’è una grande energia di attivazione che gli impedisce di raggiungere lo stato termodinamicamente più stabile. Le configurazioni che le catene di biopolimeri tendono ad adottare in soluzioni acquose possono essere convenientemente suddivise in tre categorie generali: globulari, bobine casuali o a forma di elica.
I polisaccaridi, possono avere una varietà di caratteristiche molecolari diverse a seconda della loro origine biologica e delle condizioni di lavorazione utilizzate per isolarli, purificarli e modificarli.
I biopolimeri globulari hanno strutture compatte abbastanza rigide, quelli a elica hanno strutture estese abbastanza rigide e i biopolimeri a bobina casuale hanno strutture altamente dinamiche e flessibili. I biopolimeri possono anche essere classificati in base al grado di ramificazione della catena; la maggior parte delle proteine ha catene lineari, mentre i polisaccaridi possono avere catene lineari (ad esempio, amilosio) o ramificate (ad esempio, amilopectina). In questi sistemi, la posizione, la lunghezza e la composizione dei rami svolgono un ruolo importante nella funzionalità del biopolimero. In pratica, molti biopolimeri non hanno esclusivamente un tipo di conformazione, ma hanno alcune regioni che sono bobine casuali, alcune che sono simili a eliche e alcune che sono globulari. In soluzione, i biopolimeri possono essere presenti come singole molecole o come cluster dove sono associati ad una o più molecole dello stesso tipo o di tipo diverso. Infine, va detto che i biopolimeri possono subire transizioni da una conformazione all’altra, o da uno stato di aggregazione ad un altro, se il loro ambiente è alterato, ad esempio pH, forza ionica, composizione del solvente o temperatura. Lo stato di conformazione e aggregazione dei biopolimeri gioca un ruolo importante nel determinare i loro attributi funzionali, quindi di solito è importante essere consapevoli delle caratteristiche molecolari dei biopolimeri presenti in ogni particolare emulsione alimentare.
Di solito, i biopolimeri anfifilici devono essere completamente dispersi e sciolti in una soluzione acquosa prima di essere in grado di esibire le loro desiderabili proprietà emulsionanti. La solvatazione degli ingredienti dei biopolimeri prima dell’omogeneizzazione è quindi un passo importante nella formazione di molte emulsioni alimentari. Questo processo di solito comporta una serie di fasi, tra cui dispersione, bagnatura, gonfiore e dissoluzione. La velocità e l’entità della dissoluzione dipendono da molti fattori, tra cui la natura dell’ingrediente (per esempio, liquido, polvere o granuli), il tipo e la conformazione del biopolimero, le condizioni della soluzione (pH, forza ionica e temperatura) e l’applicazione delle forze di taglio. Generalmente, i fattori che favoriscono le interazioni biopolimero-biopolimero tendono ad opporsi a una buona dissoluzione, mentre i fattori che favoriscono le interazioni biopolimero-solvente tendono a promuovere una buona dissoluzione. Questi fattori sono principalmente governati dalla natura delle interazioni molecolari che dominano nel particolare sistema, che dipende fortemente dal tipo di biopolimero e dalla composizione del solvente. Le linee guida sulle condizioni più appropriate richieste per disperdere e dissolvere specifici biopolimeri alimentari sono solitamente fornite dai fornitori di ingredienti. Dopo che un ingrediente biopolimerico è stato adeguatamente sciolto nella fase acquosa, è importante assicurarsi che la soluzione e le condizioni ambientali (per esempio, pH, forza ionica, temperatura e composizione del solvente) non promuovano l’aggregazione di goccioline durante l’omogeneizzazione o dopo la formazione dell’emulsione. Per esempio, è difficile produrre emulsioni stabilizzate con le proteine a valori di pH vicini al loro punto isoelettrico o ad alte concentrazioni di sale perché la repulsione elettrostatica tra le goccioline sarebbe insufficiente a prevenire l’aggregazione delle goccioline nelle emulsioni. L’attività interfacciale di molti biopolimeri è dovuta al fatto che hanno regioni sia idrofile che lipofile distribuite lungo le loro spine dorsali. Per esempio, la maggior parte delle proteine ha un numero significativo di gruppi laterali di aminoacidi non polari esposti, mentre alcuni polisaccaridi hanno catene laterali non polari attaccate alle loro spine polari. La principale forza trainante per l’adsorbimento di questi biopolimeri anfifilici alle interfacce olio-acqua è quindi l’effetto idrofobico.
Quando il biopolimero è disperso in una fase acquosa, alcuni dei gruppi non polari sono in contatto con l’acqua, che è termodinamicamente sfavorevole a causa delle interazioni idrofobiche. Quando un biopolimero assorbe un’interfaccia, può adottare una conformazione in cui i gruppi non polari si trovano nella fase oleosa (lontano dall’acqua) e i gruppi idrofili si trovano nella fase acquosa (a contatto con l’acqua). L’adsorbimento riduce anche l’area di contatto tra le molecole di olio e acqua all’interfaccia olio-acqua, che abbassa la tensione interfacciale. Entrambi questi fattori favoriscono l’adsorbimento di biopolimeri anfifilici alle interfacce olio-acqua.
La conformazione che un biopolimero adotta in un’interfaccia, e le proprietà fisico-chimiche della membrana formata, dipendono dalla sua struttura molecolare e dalle interazioni. I biopolimeri flessibili a bobina casuale adottano una disposizione in cui i segmenti prevalentemente non polari sporgono nella fase oleosa, i segmenti prevalentemente polari sporgono nella fase acquosa e le regioni neutre giacciono piatte contro l’interfaccia.
Le interfacce formate da questi tipi di molecole tendono ad essere relativamente aperte, spesse e di bassa viscoelasticità. I biopolimeri globulari (di solito proteine) assorbono un’interfaccia in modo che le regioni prevalentemente non polari sulla superficie della molecola siano rivolte verso la fase oleosa, mentre le regioni prevalentemente polari affrontano la fase acquosa, e quindi tendono ad avere un particolare orientamento in un’interfaccia. Una volta adsorbiti ad un’interfaccia, i biopolimeri spesso subiscono riarrangiamenti strutturali in modo che possano massimizzare il numero di contatti tra gruppi non polari e olio I biopolimeri a bobina casuale sono molecole relativamente flessibili e possono quindi riorganizzare le loro strutture abbastanza rapidamente, mentre i biopolimeri globulari sono molecole più rigide e quindi si riorganizzano più lentamente. Il dispiegamento di una proteina globulare in un’interfaccia spesso espone aminoacidi che erano originariamente situati all’interno idrofobico della molecola, che può portare a interazioni migliorate con le molecole proteiche vicine attraverso l’attrazione idrofobica o la formazione di legami disolfuro. Di conseguenza, le proteine globulari tendono a formare interfacce relativamente sottili e compatte con elevata viscoelasticità. Per essere emulsionanti efficaci, i biopolimeri devono rapidamente adsorbire le superfici delle goccioline di emulsione create durante l’omogeneizzazione e quindi formare un rivestimento interfacciale che impedisce alle goccioline di aggregarsi tra loro. I rivestimenti interfacciali formati da biopolimeri possono stabilizzare le goccioline di emulsione contro l’aggregazione da una varietà di meccanismi diversi, per esempio repulsione sterica, elettrostatica e idratazione.
Il meccanismo stabilizzante che domina in un particolare sistema è in gran parte determinato dalle caratteristiche del rivestimento interfacciale formato, ad esempio, spessore, carica elettrica, impacchettamento interno, idrofobicità e gruppi chimicamente reattivi esposti. Il meccanismo stabilizzante dominante che opera in una particolare emulsione determina la sensibilità del sistema all’aggregazione di goccioline in diverse condizioni di soluzione e ambiente, ad esempio pH, forza ionica, temperatura e qualità del solvente.
I rivestimenti interfacciali formati dalle proteine sono solitamente relativamente sottili e caricati elettricamente; quindi, il principale meccanismo che impedisce la flocculazione delle goccioline nelle emulsioni stabilizzate dalle proteine è la repulsione elettrostatica. Di conseguenza, le emulsioni stabilizzate con proteine sono particolarmente sensibili agli effetti del pH e della forza ionica e tendono a flocculare a valori di pH vicini al punto isoelettrico delle proteine adsorbite e quando la forza ionica supera un certo livello. Le emulsioni stabilizzate dalle proteine globulari sono anche particolarmente sensibili ai trattamenti termici, perché queste proteine si dispiegano quando la temperatura supera un valore critico esponendo gruppi reattivi non polari e sulfidrilici. Questi gruppi reattivi aumentano le interazioni attraenti tra le goccioline, che possono portare alla flocculazione delle goccioline. Sono state sviluppate diverse strategie per migliorare le proprietà emulsionanti degli ingredienti proteici, tra cui l’idrolisi limitata per formare peptidi, la modifica della struttura proteica con mezzi chimici, fisici, enzimatici o genetici e la miscelazione delle proteine con altri ingredienti, sebbene non tutti questi processi siano attualmente legalmente consentiti.
Gli ingredienti proteici isolati dal latte bovino sono utilizzati come emulsionanti in numerosi prodotti alimentari a base di emulsioni, tra cui bevande, dessert surgelati, gelati, integratori sportivi, formule per lattanti e condimenti per insalate. Le proteine del latte possono essere convenientemente suddivise in due categorie principali: caseine (∼80 wt%) e proteine del siero di latte (∼20 wt%). Una varietà di ingredienti proteici del latte sono disponibili per l’utilizzo come emulsionanti negli alimenti, tra cui latte intero, proteine del siero di latte e caseine.
Le emulsioni stabilizzate con caseinato hanno dimostrato di essere instabili alla flocculazione delle goccioline a valori di pH (3,5-5,3) vicino al punto isoelettrico della proteina e a forze ioniche relativamente elevate. Le emulsioni stabilizzate con caseinato tendono ad essere più stabili al riscaldamento rispetto alle emulsioni stabilizzate con proteine del siero di latte, presumibilmente perché le molecole di caseina relativamente flessibili non subiscono apprezzabili cambiamenti conformazionali indotti dal calore come fanno invece le proteine globulari. Va notato che, concentrazioni sufficientemente elevate di caseinato non adsorbito possono promuovere l’instabilità dell’emulsione attraverso un meccanismo di flocculazione deplezione. La concentrazione di caseinato in cui si verifica la flocculazione da deplezione dipende dalla dimensione delle micelle
di caseina non adsorbite, che è governata da fattori quali la composizione della soluzione e le condizioni ambientali. Le proteine del siero di latte sono una miscela complessa di diverse proteine individuali: β-lattoglobulina (∼55%), α-lattoalbumina (∼24%), albumina sierica (∼5%), e immunoglobuline (∼15%). Normalmente, la β-lattoglobulina domina le caratteristiche funzionali delle proteine del siero di latte a causa della sua concentrazione relativamente elevata e delle proprietà fisico-chimiche specifiche. Le emulsioni stabilizzate con proteine del siero di latte tendono a flocculare:
⊃ a valori di pH (∼4-5.5) vicino al loro punto isoelettrico (pI ∼ 5),
⊃ ad alte concentrazioni di sale, e
⊃ dopo riscaldamento al di sopra della temperatura di denaturazione termica delle proteine adsorbite in presenza di sale.
L’adsorbimento preferenziale e lo spostamento competitivo delle proteine del latte tra loro e con altri tipi di emulsionanti, come avviene per esempio nel gelato, sono stati ampiamente studiati perché questo processo altera la composizione interfacciale, e quindi la stabilità e le prestazioni dell’emulsione.
La carne e il pesce contengono un certo numero di proteine che sono attive in superficie e in grado di stabilizzare le emulsioni, per esempio, la gelatina, la miosina, l’actina e l’actomiosina, con la gelatina che è la più comunemente usata. Molte di queste proteine svolgono un ruolo importante nella stabilizzazione delle emulsioni di carne, cioè prodotti formati mescolando o omogeneizzando insieme grassi, carne e altri ingredienti. La stabilizzazione dell’emulsione è dovuta in parte alla loro capacità di adsorbire l’interfaccia olio-acqua e in parte alla loro capacità di aumentare la viscosità o di formare un gel nella fase acquosa. La gelatina è una delle poche proteine che sono state isolate dalla carne e dal pesce e che sono vendute commercialmente come ingrediente emulsionante funzionale.
La gelatina è una proteina relativamente ad alto peso molecolare derivata dal collagene animale o di pesce, ad esempio maiale, mucca o pesce. La gelatina viene preparata idrolizzando il collagene mediante ebollizione in presenza di acido (gelatina di tipo A) o alcalino (gelatina di tipo B). Il punto isoelettrico (pI) della gelatina di tipo A (da ∼7 a 9) tende ad essere superiore a quello della gelatina di tipo B (∼5). La gelatina esiste come molecola di bobina casuale a temperature relativamente elevate, ma subisce una transizione elica-bobina dopo il raffreddamento al di sotto di una temperatura critica,
Vedi anche l’articolo
sulla Gelatina
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che è di circa 10-25°C per la gelatina di maiale e di mucca e di circa 0–5°C per la gelatina di pesce. La gelatina ha dimostrato di essere tensioattiva e in grado di agire come emulsionante in emulsioni olio-in-acqua, tuttavia, quando usata da sola, la gelatina produce goccioline di dimensioni relativamente grandi durante l’omogeneizzazione che non sono molto stabili. Per questo motivo la gelatina o viene idrofobicamente modificata mediante attaccamento di gruppi laterali non polari o utilizzata in combinazione con tensioattivi anionici per migliorare la sua efficacia come emulsionante.
La ricerca ha effettuato varie ricerche per stabilire la capacità di varie altre frazioni proteiche del pesce e della carne come agenti emulsionanti, per esempio l’actomiosina e la miosina. L’obiettivo finale è quello di convertire prodotti di scarto in ingredienti funzionali a valore aggiunto, ma attualmente esistono pochi esempi di questi ingredienti derivati dal pesce o dalla carne (diversi dalla gelatina) progettati come emulsionanti.
Sia il tuorlo che l’albume dell’ uovo contengono una miscela di componenti proteici e non proteici che hanno caratteristiche tensioattive. Gli ingredienti a base di uova possono essere acquistati in una varietà di forme diverse per l’utilizzo nelle emulsioni alimentari, tra cui tuorli d’uovo freschi, congelati, in polvere, o uova intere fresche, congelate e in polvere. Diversi ingredienti dell’uovo vengono solitamente preparati utilizzando diversi trattamenti di lavorazione, che spesso influenzano la loro efficacia nella stabilizzazione delle emulsioni. Nell’industria alimentare, l’albume viene utilizzato per stabilizzare le schiume, mentre il tuorlo d’uovo per stabilizzare le emulsioni. Tuttavia, numerosi studi hanno dimostrato che le proteine dell’albume possono essere utilizzate anche per stabilizzare le emulsioni olio-in-acqua. Il tuorlo d’uovo è ampiamente usato come emulsionante nella produzione di maionese, condimenti per insalata, salse e impasti per torte.
È stata confrontata l’efficacia emulsionante del tuorlo d’uovo intero con i suoi singoli costituenti (plasma e granuli), ed è stato scoperto che i principali responsabili della capacità stabilizzante ed emulsionante del tuorlo d’uovo sono i costituenti del plasma piuttosto che quelli dei granuli. Le emulsioni stabilizzate dal tuorlo d’uovo risultano stabili alla flocculazione a pH 3 ma a concentrazioni di sale relativamente basse (150 mM NaCl). Si dimostrano invece instabili sia a pH 3 se la concentrazione di sale à alta (550 mM NaCl) ma anche a pH 7 indipendentemente dalla concentrazione di sale (150 e 550 mM NaCl). Comprendere l’influenza del pH e della concentrazione salina sulla stabilità delle emulsioni stabilizzate con tuorlo d’uovo è spesso complicato perché questi fattori influenzano la solubilità e l’organizzazione strutturale delle molecole proteiche, nonché le interazioni tra le goccioline dell’emulsione. Come altre proteine globulari, le proteine nelle uova si dispiegano e si aggregano riscaldandosi al di sopra della loro temperatura di denaturazione termica, che influenza la stabilità e le proprietà reologiche delle emulsioni. Le emulsioni stabilizzate dal tuorlo d’uovo hanno anche scarsa stabilità al gelo e al disgelo.
C’è un notevole interesse per l’uso di proteine vegetali a causa dei loro potenziali vantaggi rispetto ad altri ingredienti in termini di sostenibilità, etichette pulite e diete specialistiche (vegane, vegetariane, Kosher, ecc.).
Le proteine tensioattive possono essere estratte da una varietà di fonti vegetali, tra cui legumi e cereali. Una notevole quantità di ricerche è stata condotta per stabilire la capacità di queste proteine di stabilizzare le emulsioni e se potrebbero essere trasformate in ingredienti a valore aggiunto commercialmente validi per l’utilizzo come emulsionanti negli alimenti. Una delle proteine più studiate estratte da una fonte vegetale è la proteina di soia, che è disponibile in commercio come concentrato proteico o isolato. Gli ingredienti proteici della soia sono una miscela complessa di molte singole
frazioni proteiche con diverse caratteristiche molecolari e funzionali, per esempio frazioni 2S, 7S, 11S e 15S. Inoltre, ciascuna di queste frazioni contiene una miscela di diverse subunità proteiche che hanno caratteristiche molecolari e funzionali diverse. Le proteine della soia sono molecole attive di superficie, possono adsorbire le interfacce olio-acqua durante l’omogeneizzazione e formare un rivestimento protettivo attorno alle goccioline che fornisce stabilità durante lo stoccaggio. Tuttavia, la capacità di formare e stabilizzare le emulsioni dipende fortemente dalla qualità dell’ingrediente proteico di soia utilizzato. Le proteine della soia possono variare ampiamente nella loro composizione e nel loro stato di denaturazione, influendo sulla loro funzionalità, a seconda di come vengono isolate e purificate. Come per altre proteine globulari, le emulsioni stabilizzate con proteine di soia sono altamente suscettibili all’aggregazione quando le condizioni ambientali come il pH, la forza ionica e la temperatura vengono modificate.
La gomma arabica è ampiamente utilizzata come emulsionante nell’industria delle bevande per stabilizzare le emulsioni di intorbidanti e aromi. È derivata dall’essudato naturale di Acacia senegal ed è costituito da almeno tre frazioni di biopolimeri ad alto peso molecolare. Si ritiene che la frazione tensioattiva consista di blocchi ramificati di arabinogalattano attaccati ad una spina dorsale polipeptidica. Si ritiene che la catena polipeptidica idrofobica ancori le molecole alla superficie delle goccioline, mentre i blocchi idrofili di arabinogalattano si estendono nella soluzione. Lo spesso rivestimento interfacciale idrofilo formato dalla gomma arabica fornisce stabilità contro l’aggregazione delle goccioline principalmente attraverso la repulsione sterica, ma con un certo contributo anche dalla repulsione elettrostatica. È stata esaminata l’influenza di una varietà di condizioni di lavorazione sulla funzionalità della gomma arabica, per esempio, è stato dimostrato che le emulsioni stabilizzate di gomma arabica rimangono stabili alla flocculazione delle goccioline quando esposte a una vasta gamma di condizioni, come:
⊃ pH (da 3 a 9),
⊃ forza ionica (0-25 mM CaCl2) e
⊃ trattamento termico (da 30 a 90°C)
Tuttavia, la gomma arabica ha un’affinità relativamente bassa per le interfacce olio-acqua rispetto alla maggior parte degli altri biopolimeri tensioattivi, e questo comporta che deve essere utilizzata a concentrazioni relativamente elevate per formare emulsioni stabili. Per esempio, è spesso necessario un rapporto di massa ≈ 1: 1 della fase gomma arabica-olio per formare emulsioni stabili olio-in-acqua, sebbene questa quantità sia stata ridotta con alcune gomme arabiche particolari. Per questo motivo, la sua applicazione come emulsionante è limitata a prodotti che hanno concentrazioni di goccioline relativamente basse, per esempio nelle emulsioni per bevande. Inoltre, ci sono stati frequenti problemi associati all’ottenimento di una fonte costante e affidabile di gomma arabica di alta qualità che ha portato a cercare e studiare fonti alternative di emulsionanti biopolimerici per l’uso nelle bevande. La gomma arabica ha un’elevata solubilità in acqua e una viscosità della soluzione relativamente bassa rispetto ad altre gomme, il che facilita la sua applicazione come emulsionante.
Emulsioni per Bevande
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Approfondimento
Gli amidi naturali o nativi, sono molecole idrofile che hanno una scarsa attività superficiale. Tuttavia, possono essere trasformati in emulsionanti efficaci attaccando chimicamente porzioni idrofobiche lungo le loro spine dorsali. Gli amidi modificati sono ampiamente utilizzati come emulsionanti nell’industria delle bevande. Uno degli amidi modificati più comunemente usato è un derivato dell’octenil succinato del mais ceroso. Consiste principalmente di amilopectina che è stata modificata chimicamente per contenere un gruppo laterale che è anionico e non polare. Questi gruppi laterali ancorano la molecola alla superficie delle goccioline d’olio, mentre le catene di amido idrofilo sporgono nella fase acquosa e proteggono le goccioline dall’aggregazione attraverso la repulsione sterica. Poiché il meccanismo stabilizzante dominante è la repulsione sterica, le emulsioni stabilizzate dall’amido modificato sono resistenti a:
⊃ pH (da 3 a 9),
⊃ forza ionica (0-25 mM CaCl2) e
⊃ trattamento termico (da 30 a 90°C)
Come la gomma arabica, l’amido modificato ha un’attività interfacciale relativamente bassa (rispetto alle proteine o ai tensioattivi), quindi è necessario usarne in grande eccesso per garantire che tutte le superfici delle goccioline siano adeguatamente rivestite. Per esempio, è necessario un rapporto di massa 1: 1 di fase amido-olio modificata per produrre emulsioni stabili olio-in-acqua utilizzando ingredienti tradizionali di amido OSA, ma questo valore è stato leggermente ridotto per gli ingredienti di amido modificato più recentemente sviluppati. Gli amidi modificati di solito sono disponibili in forme in polvere o granulari che sono facilmente dispersibili in acqua fredda.
Approfondimento
Allo stato naturale, la cellulosa non è generalmente adatta all’utilizzo come emulsionante perché forma forti legami idrogeno intermolecolari, che la rendono insolubile in acqua. Tuttavia, può essere isolata e modificata in un certo numero di modi per produrre additivi alimentari che hanno una certa attività interfacciale e possono essere utilizzati come emulsionanti. I derivati della cellulosa tensioattiva più
Approfondimento
Numerosi studi hanno dimostrato che vari altri tipi di polisaccaridi sono in grado di ridurre la tensione interfacciale olio-acqua e formare emulsioni stabili, ad esempio galattomannani, pectina e chitosano. C’è un certo dibattito sull’origine molecolare dell’attività superficiale di questi idrocolloidi (ad esempio, regioni non polari sulla molecola del polisaccaride stesso, contaminanti proteici o proteine legate covalentemente alla spina dorsale dei polisaccaridi), e se la loro capacità di formare emulsioni stabili sia dovuta principalmente alla loro attività superficiale, al coadsorbimento con altre molecole o alla capacità di ispessire la fase acquosa.
Le proteine tendono ad essere migliori nel produrre piccole goccioline di emulsione quando vengono utilizzate a basse concentrazioni rispetto ai polisaccaridi, mentre i polisaccaridi tendono ad essere migliori nel produrre emulsioni stabili a una gamma più ampia di condizioni ambientali rispetto alle proteine, ad esempio pH, forza ionica, temperatura e ciclo di congelamento e disgelo. Risulta quindi vantaggioso combinare gli attributi benefici di questi due tipi di biopolimero per produrre piccole goccioline di emulsione con una più ampia stabilità ambientale. Un certo numero di ricercatori ha dimostrato che i complessi proteina-polisaccaridi possono avere migliori proprietà emulsionanti rispetto a entrambi i biopolimeri utilizzati singolarmente. In particolare, sono stati dimostrati miglioramenti sostanziali nella stabilità delle emulsioni olio-in-acqua agli stress ambientali come:
⊃ alterazioni del pH,
⊃ alto contenuto di sale,
⊃ trattamento termico, congelamento-scongelamento e
⊃ disidratazione.
I complessi proteina-polisaccaridi si formano grazie ai legami fisici e covalenti e possono verificarsi prima, durante o dopo l’omogeneizzazione. La gomma arabica è già un complesso proteico-polisaccaride presente in natura che è già ampiamente utilizzato nell’industria alimentare come emulsionante.
N.B. il comportamento di un emulsionante specifico può essere diverso dalle caratteristiche per forza di cose, generalizzate mostrate in tabella; per ulteriori informazioni sul comportamento dei diversi emulsionanti è consigliabile rifarsi al testo.